Лизил оксидаза је ензим везивног ткива који има каталитичке задатке и поспешује умрежавање колагена и еластина. Ензим има стабилизирајући ефекат на везивно ткиво вршећи оксидативну деаминацију и тако ствара основне услове за умрежавање. Код Цутис лака активност лизилооксидазе је смањена.
Шта је лизил оксидаза?
У људском телу постоје различити ензими који сви имају каталитичку активност. Ензими омогућавају реакције у људском телу или их убрзавају. Лизил оксидаза је ензим који се налази у људском везивном ткиву. Назван је и протеинском лизином 6 оксидазом, а налази се углавном у ванћелијском простору везивног ткива.
Каталитичка активност ензима у овом се случају односи на умрежавање колагена и еластина. Лизил оксидаза механички стабилизира два протеина и на тај начин омогућава реактивну везу. Лизиксоксидаза се не налази само у људском телу. Остали кичмењаци су такође опремљени ензимом. Сматра се да је лизиксоксидаза стабилизатор везивног ткива. Мањак ензима доводи до клиничке слике цутис лака, тешке и наследне слабости везивног ткива.
Функција, ефекат и задаци
Лизиксоксидаза преузима важне задатке у ванћелијском простору у унакрсној вези између појединих молекула колагена. У људском телу колаген игра главну улогу унутар протеина, са око 30 процената укупне протеинске масе.
Колаген је најчешћи протеин. То је структурални и грађевински протеин који чини многе компоненте тела, као што су везивно ткиво, кости, зуби, хрскавице, тетиве, лигаменти и кожа. Лизил оксидаза подржава везање колагена на карбонилне групе и на тај начин доприноси стабилности наведених телесних компоненти. Има каталитичку активност за производњу карбонилних група које формирају ковалентне попречне везе на колагенима у алдолској кондензацији. Каталитичка задаћа лизилооксидазе је, дакле, припрема за стварање фибрила. Ензим ствара све хемијске услове потребне за формирање.
Влакна се сматрају влакнима влакана. Одговарају танким и влакнастим деловима тела и налазе се у ћелијама ћелија биљака, у људским мишићима и у везивном ткиву. Задатак лизил оксидазе у овом контексту је у основи оксидацијско деаминација лизилних остатака. У хемији, деаминација је хемијско цепање амино група као амонијум јони или амонијак. Оксидативна деаминација раздваја амино групе аминокиселине Л-глутамат из водоника и оксидује их у имино групе уз пренос водоника у НАД + или НАДП +.
Након тога следи хидролизно цепање имино група као амонијум јона, које је повезано са стварањем α-кето киселине. Деаминација одговара првом кораку биохемијског распада аминокиселина, који се код сисара углавном дешава у јетри. Амонијум јони који настају током деаминације претварају се у уреу. Процеси деаминације лизилооксидазе доводе до алдехидних група које заједно са појединачним амино групама других лизилних остатака стварају такозване Сцхиффове базе и на тај начин могу формирати стабилизујуће умрежене везе колагена.
Образовање, појава, својства и оптималне вредности
Лизил оксидаза у ДНК је кодирана од стране ЛОКС гена, који се код људи налази на хромозому 5 у локусу гена к23.3 до к31.2. Генски производ није коначни облик ензима. Производ није готова лизилоксидаза, већ облик претходника који, после превођења, има моларну масу од 47 кДа.
У даљем току долази до гликозилације. Током овог процеса, моларна маса каснијег ензима повећава се на 50 кДа, а претходни облик лизил-оксидазе излучује се у ванћелијски простор. Након излучивања, пре-про-лизил-оксидаза се даље обрађује. Супстанца је подељена у ванћелијском простору. Протеин 1 је одговоран за цепање на два фрагмента и на тај начин се ствара 32 кДа лизил оксидаза. Са друге стране ствара се резидуална супстанца која у овом случају одговара полипептиду.
Болести и поремећаји
Генетске оштећења лизил оксидазе могу узроковати клиничку слику цутик лака. Ова болест се такође назива дерматокализа и односи се на групу често повезаних старосних слабости везивног ткива, које се у већини случајева примећују породичним накупљањем.
Заједничка карактеристика свих појава дерматокалазе је опуштена и нееластична кожа која се често спушта у великим наборима на разним деловима тела. Већина оних који су погођени изгледају старије него што су због промена. Болести су узроковане, између осталог, и генетским мутацијама. У том контексту говоримо о синдрому цутис лака. Болест може постојати у аутосомно рецесивним, аутосомно доминантним и к-хромсомалним облицима. У многим случајевима синдром цутис лака повезан је са другим аномалијама и, на пример, ако су органи укључени, може бити фаталан.
АРЦЛ1 одговара цутис лаку аутосомно рецесивног типа 1 и сматра се најтежим обликом који под одређеним околностима може довести до животних компликација. Облик АРЦЛ1А повезан је са мутацијама у гену ФБЛН5 на месту 14к32.12. Тип АРЦЛ1Б повезан је са мутацијама у гену ЕФЕМП2 на месту 11к13.1, а варијанта АРЦЛ1Ц одговара цутис лака са пратећим аномалијама у плућима, гастроинтестиналним и мокраћним путевима, које настају услед мутација гена ЛТБП4 на локусу 19к13.2.
Мутације у споменутим генима доводе до исподпросечне активности ликсилоксидазе. Неадекватне унакрсне везе настају услед смањене активности ензима. Пацијентово везивно ткиво није довољно стабилизовано.
.jpg)
.jpg)
